Acetilkolina

Acetilkolina

Acetilkolina është një lloj mjaft i përhapur neurootransmetuesi. (Neurotransmetuesi është një substancë kimike që transmeton mesazhe mes qelizave nervore dhe mes qelizës nervore dhe asaj muskulore.)
Veprimi i acetilkolinës quhet veprim kolinergjik, dhe mund të bllokohet/kundërshtohet nga drogërat antikolinergjike.

Reklama

Kolagjeni, vitamina C dhe roli i saj në stabilizimin e strukturës së kolagjenit

Kolagjeni, vitamina C dhe roli i saj në stabilizimin e strukturës së kolagjenit

Skorbuti shkaktohet nga mungesa e vitaminës C, apo thënë ndryshe acidit askorbik (askorbatit). Vitamina C përveç të tjerash është e nevojshme edhe për oksidrilimin e prolinës dhe lizinës në molekulën e kolagjenit.

Skorbuti është një sëmundje defiçiti, si shumë të tjera, që karakterizohet nga degjenerimi (prishja) e përgjithshme e indit lidhor. Skorbuti shfaqet (manifestohet) me shenja si: hemorragji të shumta të shkaktuara nga dobësia e enëve të gjakut, pra nga dobësia e mureve të enëve të gjakut. Skorbuti shfaqet edhe me humbjen e dhëmbëve, pamundësinë e krijimit të eskarave (vrajave, mbresave) nga plagët apo rihapjen e të vjetrave, dhimbje dhe prishje të kockave dhe, në fund, pamajaftueshmëri kardiake. Janë vëzhguar edhe depresion dhe rritja e ndjeshmërisë ndaj stimujve të llojeve të ndryshme.

Rastet me të moderuara me mungesë të vitaminës C shfaqen me lodhje të përgjthshme, acarueshmëri dhe rritje të gravitetit të infeksioneve respiratore.

Pjesa më e madhe e kafshëve e prodhon vitaminën C, vet, në sasi të mëdha, nëpërmjet transformimit të glukozit në askorbat. (Transformimi kryhet nëpërmjet katër hapave enzimatike.)

Gjatë evoluimit të vet, njerëzit – dhe kafshë të tjera si gorrilla, kaviet, laskuriqët – e kanë humbur enzimën e fundit të rrugës enzimatike që realizon sintezën e askorbatit nga glukozi. Kështu acidi askorbik (askorbati) duhet të merret nga dieta.

Formula kimike e vitaminës C

Formula kimike e vitaminës C

Acidi askorbik (vitamina C) në formën e vet fizike është një pluhur i bardhë, kristalin, i paerë. Vitamina C shkrihet me lehtësi në ujë, ndërsa me pak më shumë vështirësi në tretës të tjerë organikë.

Përdorimi i duhur ditor i vitaminës C është ende nën diskutim. Në SHBA doza e rekomanduar ditore është prej 60 mg, në Australi dhe Mbretërinë e Bashkuar 30-40 mg, në Rusi prej 100 mg. Ndonjëherë jepen doza të larta të vitaminës C pavarësisht se benefici që vjen nga një veprim i tillë është nën diskutim.

Kafshët që e sintetizojnë vet vitaminën C ruajnë nivele të larta të kësaj vitamine, aq sa njeriut do t’i duhej të merrte doza qindra herë më të larta se doza ditore e rekomanduar për të mbërritur në një nivel të tillë.

Përveç agrumeve dhe pjesës më të madhe të frutave të freskëta, edhe ushqime të tjera përmbajnë doza të konsiderueshme vitamine C. Ndër to janë: piperi, domatet, patatet dhe brokolit.

Vitamina C që gjendet në fruta dhe preime degradohet (prishet) pas gatimit të këtyre. Po ashtu edhe gjatë konservimit të zgjatur.

Po përse vitamina C (acidi askorbik) është kaq i rëndësishëm për shëndetin e njeriut?

Rëndësia e vitaminës C tek njeriu qëndron në formimin e kolagjenit. Kolagjeni përbëhet nga përsëritja e tripeptidit Gly-X-Y ku X dhe Y janë përgjithësisht Pro apo 4-Hyp, derivati i Prolinës nga (4R)-L-hidroksiprolina, që ka një rol thelbësor në mbështjelljen e kolagjenit dhe në ruajtjen e strukturës së tij.

Unaza e prolinës normalisht gjendet në në dy konformacione “të përthyera”, të quajtura Cy-endo dhe Cy-ekzo. Struktura e helikës së kolagjenit kërkon që mbetja e prolinës në pozicionin Y të trepeptidit të jetë në konformacionin Cy-ekzo. Ky konformacion i prolinës stabilizohet nga prania e grupit funksional oksidrilik (-OH) në pozicionin C4 të 4-Hyp. Struktura e kolagjenit kërkon edhe që mbetja e prolinës në pozicionin X të trepeptidit të ketë konformacionin Cy-endo.

Në mungesë të vitaminsë C (askorabatit) qelizat nuk mund ta oksidrilojnë, pra nuk mund t’a shtojnë grupin oksidril tel mbetja e prolinës në pozicionin Y. Kështu, mos-shtimi i grupeve hidroksil sjell paqëndrueshmërinë e proteinës së kolagjenit, me të gjitha pasojat që rrjedhin prej kësaj.

Ah, një kuriozitet: kolagjeni është një proteinë, pra njeriu i ka gjenet për ta prodhuar vetë. Po ashtu, kolagjeni është një ndër proteinat me masën dhe strukturën hapsinore më të madhe, kështu që është e pamundur që të kalojë hapsirat ndërqelizore – ndryshe nga sa pretendojnë ata që shesin kremrat me “kolagjen”. Kolagjeni pra nuk thithet nga lëkura. Mos i shpenzoni paratë kot. 🙂

 

© mbi tekstin, Rinstinkt 2013

—————————————————————————————————–

Baza molekulare dhe fiziologjike e ereksionit

Baza molekulare dhe fiziologjike e ereksionit

Si ndodh ereksioni

Ereksioni shkaktohet nga lëshimi i oksidit të azotit prej mbaresave nervore në penis. Oksidi i azotit në këtë rast shërben si neurotransmetues, dhe qëndron në indet rrethues për pak kohë.

Gjithsesi, pas lëshimit fillestar të monoksidit të azotit, enët e gjakut zgjerohen dhe mëpastaj prodhojnë dhe lëshojnë edhe ato vetë oksid azoti (NO).

Monoksidi i azotit prodhohet në qelizat falë enzimës NO sintaza. Oksidi i azotit është një nga shumë rregullatorët lokalë që përdorin qelizat tona për të komunikuar me njëra-tjetrën. Prodhohet nga shumë lloje qelizash, përfshirë qelizat bimore (dhe të kafshëve të tjera).
Oksidi i azotit ti lëshuar nga qelizat endoteliale, pra qelizat që veshin së brendshmi enët e gjakut, ka vetinë që të relaksojë muskulin e lëmuar të enëve të gjakut. Si pasojë e relaksimi të fibrave muskulore të murit të enëve të gjakut, diametri i tyre rritet dhe gjaku mund të rrjedh në to.

Pra, pasi gjaku fillon dhe rrjedh nëpër enët e penisit, këto të fundit stimulohen nga rrjedhja e gjakut që rrëshket dhe “godet” mbi qelizat endoteliale.

Kjo “goditje” bën që qelizat endoteliale si reagim të prodhojnë dhe sekretojnë akoma më shumë monoksid azoti. Ky duket se është edhe mekanizmi me anë të cilit shpjegohet erektimi i zgjatur.

Oksidi i azotit (monoksidi i azotit) është një substancë (gaz) që mundëson lëshimin e enëve të gjakut. Kështu, kur gjaku fillon e rrjedh nëpër trupin e penisit ky i fundit “ngrihet”.

Për më shumë:

  • Mechanisms of Penile Erection and Basis for Pharmacological Treatment of Erectile Dysfunction – Pharmacological Reviews December 2011 vol. 63no. 4 811-859

Rinstinkt 2013

—————————————————————————-

Themele të biologjisë evolutive (1) – Tjetërsimet e materialit gjenetik

Themele të biologjisë evolutive

Në Biologji s’ka kuptim asgjë, nëse nuk shihet nën dritën e evolucionit.

Theodosius Dobzhansky, mars 1973

Progreset e biologjisë molekulare dhe të biokimisë në dhjetëvjeçarët e fundit kanë konfirmuar thënien e Dobzhansky-t. Ngjashmëria e madhe e rrugëve metabolike dhe sekuencave gjenetike mes phyla-ve është në favor të hipotezës se organizmat aktualë janë trashëgimtarë të një paraardhësi të përbashkët, të përftuar nëpërmjet një serie ndryshimesh të vogla (mutacionet), çdonjëra prej të cilave i jep një avantazh selektiv organizmave në ambiente të veçanta.

Ndryshimet (tjetërsimet) në udhëzimet trashëguese qëndrojnë në bazë të evolucionit

Pavarësisht besnikërisë pothuajse perfekte të procesit të replikimit të ADN-së, gjatë tij kryhen edhe gabime (edhe pse jo shumë të shpeshtë) që provokojnë ndryshime të sekuencës nukleotidike të ADN-së, duke gjeneruar mutacione gjenetike dhe modifikime të udhëzimeve për sintezën e përbërjeve qelizore (proteinave).

Një dëmtim i çfarëdoshëm në një nga vargjet e ADN-së, nëse nuk riparohet siç duhet, shpie në të njëjtin efekt. Mutacione të ADN-së të trashëgueshme ndaj pasardhësve, pra mutacione të pranishme në qelizat riprodhuese, që mund të jenë të dëmshme dhe letale (vdekjeprurëse) për organizmin e ri ose për qelizën e re.

Për shembull, mutacionet mund të provokojnë sintetizimin (prodhimn) e një enzime difektoz, që nuk është më në gjendje të katalizojë një reaksion metabolik thelbësor për qelizën apo organizmin.

Por, rastësisht, ndodhin edhe mutacione që përmirësojnë karakteristikat e organizmit apo të qelizës. Enzima e ndryshuar mund të ketë përftuar një specificitet lehtësisht të ndryshëm, që e bën atë të aftë të përdori një përbërje që më parë nuk e përdorte dot (nuk e metabolizonte dot). Nëse një popullatë qelizash ndodhet, për shkaqe të ndryshme, në një ambient ku ajo përbërje është e vetmja apo gjendet më me shumicë  se të tjera, për nevoja ushqyese, qelizat e ndryshuara do të kenë një avantazh selektiv përkundrejt qelizave që nuk e kanë pësuar muacionin (wild type – tipi i egër). Qeliza e ndryshuar dhe pasardhësit e saj do të mbijetonin (më) mirë në ambientin e ri; ndërsa qelizat e tipit të egër nuk do të kishin me çfarë të ushqeheshin ndaj do të vdisnin. Kjo është ajo çka Darvini donte të thoshte me “mbijetesa e më të mirit nën presionin selektiv”: procesi i seleksionit natyror.

Formimi i llojeve të reja nëpërmejt tjetërsimit të materialit gjenetik

Formimi i llojeve të reja nëpërmejt tjetërsimit të materialit gjenetik

Ndonjëherë, në setin (kompletin) gjenetik të një qelize (apo organizmi) futet një kopje (tjetër) gjeni në një kromozom, si rezultat i replikimit difektoz të kromozomit. Kopja e dytë është e tepërt dhe mutacionet që ndodhin mbi të nuk kanë efekte shkatërruese, apo dëmtuese. Por, (kopja e dytë) kthehet në një mjet nëpërmjet të cilit qeliza mund të evoluojë, duke prodhuar përveç gjenit origjinal një gjen me një funksion të ri.

Parë në këtë aspekt, molekulat e ADN-së të organizmave aktualë janë dokumente që sjellin të gdhendur rrugëtimin e gjatë të historisë evolutive, që nga qelizat e para e deri tek organizmat e sotëm. Por, ende, nuk dimë gjithçka mbi ADN-në. Në evoluim e sipër shumë mutacione mund të jenë fshirë ose modifikuar. Gjithsesi, nuk ka dyshime se, ADN-ja mbetet burimi më i mirë që kemi në dispozicion për të shkruar historinë e gjatë të biologjisë.

Frekuenca e gabimeve në dyfishimin e ADN-së përfaqëson një kompromis mes një numri tepër të madh gabimesh që do të prodhonte qeliza bija jo të shëndetshme, dhe një numri tepër të vogël gabimesh që nuk do të mundësonte atë variacion gjenetik që lejon mbijetesën e qelizave të ndryshuara në ambiente të reja.

Miliona vite seleksioni përshtatës i kanë perfeksionuar sistemet qelizore, për të përftuar avantazhin maksimal nga vetitë kimike e fizike të materialit bruto të gjendshëm në ambient për nevoja ushqyese.

Variacionet gjenetike të rastësishme të  individëve të një popullate, së bashku me selsksionin natyror, kanë sjellë gjatë rrugëtimit të evolucionit në shfaqjen e  një  larmishmërie organizmash, çdonjëri i aftë për të jetuar në një ambient të veçantë.

Rinstinkt, Mars 2013

—————————————————————

Hemoglobina

Hemoglobina

Hemoglobina eshte nje proteine e speciualizuar ne transportimin e oksigjenit. Gjendet brenda rruazave te kuqe te gjakut te cilave u jep ngjyren e tyre te kuqe karakteristike. Eshte nje proteine globulare e perbere nga kater zinxhire proteinash: dy zinxhire/vargje alfa e dy zinxhire/vargje beta. Cdo zinxhir permban nje grup prostetik te quajtur HEME, i cili perbehet nga nje unaze porfirinike e cila ka ne mes nje atom hekuri ne forme joni Fe2+.

Struktura trepërmasore e hemoglobinës

Struktura trepërmasore e hemoglobinës

Eshte pikerisht atomi i hekurit i cili ndodhet ne mes te unazes porfirinike i cili lidhet me molekulen e oksigjenit ne menyre te kthyeshme, dhe e transporton ne te gjitha qelizat e trupit tone nepermjet gjakut.

Unaza porfirinike dhe grupi heme

Unaza porfirinike dhe grupi heme

Pervec rolit kryesor, te transportimit te oksigjenit nepermjet gjakut, hemoglobina mund te lidhet edhe me molekula te tjera si oksidi i azotit NO, monooksidi i karbonit CO dhe cianuri CN-. 

Mioglobina eshte nje proteine e ngjashme por me e thjeshte, e perbere vetem nga nje zinxhir proteinik, keshtu qe permban vetem nje grup HEME. Mioglobina gjendet/ndodhet ne muskuj dhe ne inde te tjera ku lidhet me oksigjenin qe sjell hemoglobina dhe e ben te perdorueshem/disponueshem per qelizat.

Hemoglobina perbehet nga kater zinxhire proteinike, pra permban kater grupe HEME. Ky kompleksitet me i madh, i jep hemoglobines disa perparesi/avantazhe te rendesishme ne krahasim me mioglobinen, qe sic e thame perbehet vetem nga nje zinxhir proteinik. Funksioni i hemoglobines eshte qe te lidhi oksigjenin ne mushkeri dhe t’a liroje neper inde. Edhe mioglobina eshte e afte te lidhi oksigjnin por duke qene nje proteine me nje sit te vetem aktiv. Afiniteti i mioglobines (per oksigjenin) eshte shume i larte ne mushkeri keshtu qe i mundeson lidhjen me oksigjenin, por afiniteti per oksigjenin qendron shume i larte edhe ne inde, ku nuk do te mund te shkeputej prej oksigjenit, pra do te ishte nje transportues (per O2) jo shume efikas.

Ndersa, nese mioglobina do te kishte nje afinitet te vogel per oksigjenin, ne menyre qe te mund t’a leshonte ate ne inde, nuk do te ishte me ne gjendje qe te lidhej me (oksigjenin) ne menyre te ekektshme ne mushkeri.

"Ngopja" e hemoblobinës dhe mioglobinës

“Ngopja” e hemoblobinës dhe mioglobinës

Hemoglobina e ka zgjidhur kete problem fale 4 vendeve te lidhjes, qe influencojne/ndikojne njera-tjetren. Behet fjale per nje proteine alosterike qe e ndryshon afinitetin per oskigjenin duke shfrytezuar kater vendet e lidhjes per O2 ne menyre ko-operative/bashkevepruese. Ne perqendrime te uleta te oksigjenit(ne inde), hemoglobina eshte shume pak afine me te. Ne perqendrime me te larta te oksigjenit (ne mushkeri), hemoglobina ka nje afinitet shume te larte per oksigjenin. Hemoglobina pa oksigjen te lidhur ne sitet akive eshte shume pak afine per oksigjenin, por afiniteti i saj rritet kur lidhet molekula e pare dhe e dyte e oksigjenit. Keshtu, eshte e veshtire te lidhet molekula e pare e oksigjenit, por lidhja me molekulen e dyte, te trete e te katert behet gjithnje dhe me e thjeshte. Kjo e ndihmon shume funksionin e hemoglobines. Kur gjaku eshte ne mushkeri, ku oksigjeni eshte i bollshem, ai lidhet menjehere me grupin HEME te njesise se pare porfirinike dhe pastaj lidhet me njesite qe mbeten. Pastaj kur gjaku leviz/qarkullon neper trup, niveli i oksigjenit bie shpejte ndersa rritet ai i dioksidit te karbonit. Ne kete ambient, hemoglobina leshon oksigjenin e lidhur. Menjehere sapo leshohet/lirohet molekula e pare e oksigjenit, proteina fillon dhe ndryshon forme. Kjo ndikon tre molekulat e tjera te oksigjenit qe te lirohen me shpejtesi. Ne kete menyre hemoglobina ben nje furnizim te plote me oksigjen ne mushkeri dhe e shkarkon neper indet qe kane me shume nevoje.

© rinstinkt. mbi tekstin

———————————————————————————————————-